Lichtsammler an Ort und Stelle bringen

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Nummer 329 - Bochum, 19.10.2011

Lichtsammler an Ort und Stelle bringen

RUB-Biologen veröffentlichen neues Modell zum Proteintransport in Pflanzenzellen

Journal of Biological Chemistry: Wie Photosyntheseproteine in die Membran gelangen

Wie die zur Photosynthese notwendigen Lichtsammelkomplexe an ihren Wirkort in der Pflanzenzelle gelangen, berichten Biologinnen und Biologen der RUB im Journal of Biological Chemistry. Das Team um Prof. Dr. Danja Schünemann (RUB-Arbeitsgruppe Molekularbiologie pflanzlicher Organellen) zeigte erstmals, dass ein Membranprotein mit nur einem einzigen löslichen Protein interagiert, um die Bausteine der Lichtsammelkomplexe in der Membran zu verankern. Die Forscher schlagen ein neues Modell vor, das die Integration in die Membran durch die Bildung einer Pore erklärt.

Licht sammeln

Photosynthese findet in speziellen Bereichen der Pflanzenzellen, den Chloroplasten statt, wobei der energieumwandelnde Prozess in bestimmten Proteinkomplexen (Photosystemen) erfolgt. Um die Lichtenergie einzufangen und effizient zu den Photosystemen zu leiten, sind Lichtsammelkomplexe erforderlich, die wie Antennen arbeiten. „Die Proteine der Lichtsammelkomplexe sind die am häufigsten vorkommenden Membranproteine auf der Erde“, so Dr. Beatrix Dünschede von der RUB. „Es gibt einen speziellen Transportmechanismus, der sie in die Chloroplasten befördert und dort in die Membran einbaut.“ Wie genau die verschiedenen Transportproteine miteinander interagieren, war bislang unklar.

Interaktion zwischen nur zwei Proteinen

Am Transport beteiligt sind mehrere lösliche Proteine und das Membranprotein Alb3, das die Proteine der Lichtsammelkomplexe in die Membran einschleust. Die Bochumer Biologen untersuchten intakte, isolierte Pflanzenzellen und fanden heraus, dass Alb3 zu diesem Zweck mit nur einem einzigen löslichen Transportprotein (cpSRP43) interagiert. Dieses Ergebnis bestätigten sie in einem zweiten Experiment mit künstlichen Membransystemen. „In einem weiteren Versuch haben wir die Stelle in Alb3 identifiziert, an die sich das lösliche Protein cpSRP43 bindet“, erklärt RUB-Biologe Dr. Thomas Bals. „Dabei stellte sich heraus, dass die Bindestelle teilweise innerhalb der Membran liegt und für cpSRP43 eigentlich nicht zugänglich sein kann.“

Durch die Pore in die Membran

Schünemanns Team erklärt die Daten mit einem neuen Modell. Die löslichen Transportproteine binden die Proteine der Lichtsammelkomplexe und befördern sie zur Membran. Dort interagiert das lösliche Transportprotein cpSRP43 mit dem Membranprotein Alb3, das daraufhin eine Pore bildet. Die Proteine der Lichtsammelkomplexe gelangen in die Pore und werden von dort seitlich in die Membran entlassen. „Es gibt Proteine in anderen Organismen, die Alb3 sehr ähnlich sind und scheinbar auch Poren bilden“, sagt Dünschede. „Das unterstützt unser Modell. Wir planen jetzt neue Versuche, um den gesamten Transportweg in einem künstlichen System nachzustellen.“

Titelaufnahme

B. Dünschede, T. Bals, S. Funke, D. Schünemann (2011) Interaction studies between the chloroplast signal recognition particle subunit cpSRP43 and the full-length translocase Alb3 reveal a membrane-embedded binding region in Alb3, Journal of Biological Chemistry, 286, 35187-35195, doi: 10.1074/jbc.M111.250746

Redaktion

Dr. Julia Weiler
Pressestelle RUB

Weitere Informationen

AG Molekularbiologie pflanzlicher Organellen, Fakultät für Biologie und Biotechnologie der Ruhr-Universität, 44780 Bochum

Dr. Beatrix Dünschede, Tel. 0234/32-28467
beatrix.duenschede@rub.de

Dr. Thomas Bals, Tel. 0234/32-28467
thomas.bals@rub.de

Prof. Dr. Danja Schünemann, Tel. 0234/32-24293
danja.schuenemann@rub.de

 

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Neues Transportmodell

Proteine der Lichtsammelkomplexe (grün) müssen in spezielle Membranen im Inneren der Chloroplasten eingebaut werden (Thylakoidmembranen). Lösliche Proteine (43, 54) transportieren sie dorthin. Das Membranprotein Alb3 bildet durch Interaktion mit einem der löslichen Proteine (43) eine Pore, über die die Lichtsammelkomplexproteine in die Membran inseriert werden (Abbildung veröffentlicht im Journal of Biological Chemistry)

© The American Society for Biochemistry and Molecular Biology
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