Wie Biomoleküle ihre Form finden

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Nummer 365 - Bochum, 09.11.2010

Wie Biomoleküle ihre Form finden

Neue Emmy Noether-Nachwuchsgruppe an der RUB

Lasermethoden zeigen Wassereinfluss auf die räumliche Molekülstruktur

Die räumliche Struktur ist für die Funktion biologisch aktiver Moleküle entscheidend. So beruhen Krankheiten wie Alzheimer auf einer fehlerhaften Faltung von Proteinen. Die Grundlagen der Raumstruktur von Biomolekülen untersucht eine neue Nachwuchsgruppe an der Ruhr-Universität Bochum um Dr. Christian Müller (Lehrstuhl Physikalische Chemie II, Prof. Dr. Martina Havenith-Newen). Die Deutsche Forschungsgemeinschaft fördert die Gruppe im Emmy Noether-Programm für fünf Jahre.

In der Natur spielt das Wasser eine große Rolle

Die Raumstruktur von Biomolekülen wie Proteinen wird durch eine Vielzahl von Einflüssen bestimmt. Unter isolierten Bedingungen kommen nur Wechselwirkungen innerhalb des Moleküls zum Tragen: die zahlreichen, aber schwachen Kräfte, die entfernte Atomgruppen innerhalb eines Moleküls aufeinander ausüben. Unter biologischen Bedingungen, also im Körper oder in Pflanzen, spielen auch externe Einflüsse eine Rolle, vor allem das umgebende Wasser.

Lasermethoden lassen Einflüsse erkennen

Diese verschiedenen Einflüsse untersucht Dr. Christian Müller mit verschiedenen Lasermethoden. Gegenstand seiner Studien sind u.a. kurze Peptide, die aus nur zwei bis fünf Bausteinen bestehen. Um ihr Verhalten ohne externe Einflüsse zu untersuchen, erzeugt er einen so genannten Molekülstrahl. Dabei werden die Peptide unter hohem Druck in ein Vakuum gepresst und währenddessen mittels Laser untersucht. Durch die Zugabe einzelner Wassermoleküle lässt sich deren Einfluss genau bestimmen. Mit speziellen Lasertechniken lässt sich auch herausfinden, wie viel Energie notwendig ist, um eine Umformung des Peptids zu erzielen.

Berechnungsgrundlagen für größere Proteinkomplexe

Seine experimentellen Ergebnisse hält der Chemiker dann in theoretischen Formeln fest. „Diese Formeln beschreiben das universelle Verhalten der untersuchten Peptide und können daher als Grundlage für die Berechnung des Verhaltens größerer Biomoleküle dienen“, erklärt er. Im Fokus seiner Untersuchungen stehen dabei auch biologisch relevante Schwefel- und Stickstoffverbindungen, die bisher nur wenig untersuchte Wechselwirkungen eingehen.

Zur Person

Christian W. Müller, geboren 1974 in Bukarest, studierte von 1995 bis 2000 Chemie an der Georg August Universität Göttingen und wurde dort 2005 mit „summa cum laude“ promoviert. Nach einem weiteren Jahr als Postdoc in Göttingen arbeitete er von 2006 bis 2010 an der Purdue University, West Lafayette (USA). 2007 bis 2009 war er Stipendiat der „Deutschen Akademie der Naturforscher Leopoldina“. Neben seinem Chemie-Studium absolvierte er 1999 bis 2003 in Göttingen ein Grundstudium in Philosophie.

Redaktion

Meike Drießen
Pressestelle RUB

Weitere Informationen

Dr. Christian Müller, Lehrstuhl Physikalische Chemie der Ruhr-Universität, 44780 Bochum, Tel. 0234/32-24256
http://www.ruhr-uni-bochum.de/solvation/index.html christian.w.mueller@rub.de

 

Mueller

Dr. Christian Müller

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