Wasserstoff aus Enzymen: Inaktivität durch kleine Veränderungen

Wasserstoff aus Enzymen: Inaktivität durch kleine Veränderungen

25.01.2016
© RUB, Julian Esselborn
Der Ausschnitt zeigt das aktive Zentrum in der halbsynthetischen Hydrogenase.

Ein interdisziplinäres Forscherteam der RUB hat einen Weg gefunden, Wasserstoff mit halbsynthetisch erzeugten Enzymen herzustellen. Aber kleine Veränderungen in der Zusammensetzung der Enzyme machen diese inaktiv.

Enzym aus der Grünalge

Grünalgen nutzen das Enzym Hydrogenase, um Wasserstoff zu produzieren. Das interdisziplinäre Forscherteam um Prof. Dr. Thomas Happe aus der Arbeitsgruppe Photobiotechnologie orientiert sich an dieser Vorlage aus der Natur, um einen Weg für die industrielle Wasserstoffproduktion zu finden. In einer früheren Studie ist es ihm mit seinen Kollegen gelungen, eine halbsynthetische Hydrogenase zu erstellen, indem sie den natürlichen Vorläufer des Proteins mit einem chemisch hergestellten Eisenkomplex kombinierten.

Kein Unterschied in der Struktur

Doktorand Julian Esselborn der AG Photobiotechnologie analysierte, wie es sich auf die Aktivität der Enzyme auswirkt, wenn die künstlich erstellten Teile der Hydrogenase verändert werden. Mithilfe der Arbeitsgruppe Röntgenstrukturanalyse an Proteinen unter der Leitung von Prof. Dr. Eckhard Hoffmann konnten die Wissenschaftler die Strukturen der Enzyme in atomarer Auflösung untersuchen. Sie stellten fest, dass es zwischen den halbsynthetischen und natürlichen Varianten strukturell keine Unterschiede gibt. Obwohl alle untersuchten Enzyme also die gleiche dreidimensionale Struktur haben, produzieren einige der Varianten effizient Wasserstoff, während andere inaktiv sind. Dieser Sache gingen die Forscher näher auf den Grund.

Eines von 10.000 Atomen

Da die Forscher das aktive Zentrum des Enzyms künstlich herstellen, können sie gezielt einzelne Atome darin verändern. Aktive Zentren mit verschiedenen Zusammensetzungen erzeugte die RUB-Gruppe um Dr. Ulf-Peter Apfel vom Lehrstuhl Anorganische Chemie I. Happes Team testete dann deren Aktivität. Das Ergebnis: Auch wenn die Struktur des Enzyms stets gleich bleibt, reicht es, ein einziges Atom der rund 10.000 Atome im Molekül auszutauschen, um aus der wasserstoffbildenden Hydrogenase ein inaktives Protein zu machen. Das konnten die Wissenschaftler in drei der nicht aktiven Enzyme feststellen. Die chemischen Eigenschaften eines einzigen zentralen Atoms bestimmen also über die Aktivität. "Nachdem für das aktuelle Projekt die optimalen Bedingungen für die Röntgenstrukturanalyse an dieser Art von Hydrogenasen durch das Team der RUB etabliert wurden, kann die sonst häufig aufwendige Strukturaufklärung in Zukunft als Standardtechnik für die Hydrogenase-Forschung genutzt werden.“, sagt Esselborn.

Interdisziplinäres Forschen

Die Bochumer berichteten ihre Ergebnisse in Kooperation mit der Universität Osaka in der Zeitschrift „Chemical Science“. Insgesamt beschäftigen sich RUB-Wissenschaftler aus drei Disziplinen – Biochemie, anorganischer Chemie und Biophysik – mit der Forschung zur effizienten Wasserstoffproduktion mithilfe von Hydrogenasen.

Originalveröffentlichung

J. Esselborn, N. Muraki, K. Klein, V. Engelbrecht, N. Metzler-Nolte, U.-P. Apfel, E. Hofmann, G. Kurisu, G., T. Happe (2015): A structural view of synthetic cofactor integration into [FeFe]-hydrogenases, Chemical Science, DOI: 10.1039/C5SC03397G

 

Redaktion: Katharina Gregor

Weitere Informationen

Prof. Dr. Thomas Happe, AG Photobiotechnologie, Lehrstuhl Biochemie der Pflanzen, Fakultät für Biologie und Biotechnologie, Tel. 0234/32-27026 thomas.happe@rub.de