Proteinreaktionen mit subatomarer Auflösung aufgeklärt

Proteinreaktionen mit subatomarer Auflösung aufgeklärt

06.10.2015
© the American Society for Biochemistry and Molecular Biology
Titelseiten des „Journal of Biological Chemistry“ vom 10. Juli und 2. Oktober 2015, jeweils gestaltet von den Biophysikern der RUB. Vollständige Quellenangaben finden sich unten auf der Seite.

Mit subatomarer Auflösung haben Forscher Einblicke in die dynamische Arbeitsweise zweier Schalterproteine gewonnen, die für den Stoffimport in den Zellkern und das Zellwachstum verantwortlich sind. Sie kombinierten verschiedene Methoden, um eine Auflösung von einem Hundertstel Atomdurchmesser zu erreichen.

Warum manche Schalterproteine langsamer sind als andere

Mit einer Kombination von Infrarotspektroskopie, Röntgenstrukturanalyse und Computersimulationen zeigte das Team um Prof. Dr. Klaus Gerwert und PD Dr. Carsten Kötting vom Lehrstuhl für Biophysik, warum manche Schalterproteine langsamer sind als andere. Bislang hatte man angenommen, dass die Position eines Magnesiumions entscheidend dafür ist. Nun stellte sich heraus, dass die Seitenkette einer Aminosäure die Dynamik beeinflusst. Das „Journal of Biological Chemistry“ widmet dem Thema in seiner aktuellen Ausgabe die Titelstory.

Bereits vor drei Monaten waren die RUB-Biophysiker auf dem Cover der Zeitschrift vertreten. In dieser vorangegangenen Publikation klärten sie molekulare Mechanismen eines anderen Proteins auf. Entscheidend war auch hier die Kombination von Infrarotspektroskopie und Computersimulation, die das RUB-Team derzeit vorantreibt.

http://aktuell.ruhr-uni-bochum.de/pm2015/pm00138.html.de

Titelaufnahmen

T. Rudack, S. Jenrich, S. Brucker, I. R. Vetter, K. Gerwert, C. Kötting (2015): Catalysis of GTP hydrolysis by small GTPases at atomic detail by integration of X-ray crystallography, experimental and theoretical IR spectroscopy, Journal of Biological Chemistry, DOI: 10.1074/jbc.M115.648071

G. Schröter, D. Mann, C. Kötting, K. Gerwert (2015): Integration of Fourier Transform Infrared Spectroscopy, Fluorescence Spectroscopy, Steady-state Kinetics and Molecular Dynamics Simulations of Gαi1 distinguishes between the GTP hydrolysis and GDP release mechanism, Journal of Biological Chemistry, DOI: 10.1074/jbc.M115.651190