Arbeitsweise von Channelrhodopsin-2 entschlüsselt

Arbeitsweise von Channelrhodopsin-2 entschlüsselt

07.01.2015
© RUB, Grafik: Eisenhauer
Die Pore des Ionenkanals wird durch das Herausdrehen von Aminosäure E90 geöffnet. Wassermoleküle dringen ein, kippen Helix H2 und öffnen so den durchgängigen Kanal.

Mit hoher räumlicher und zeitlicher Präzision haben Forscher die Arbeitsweise des lichtgesteuerten Ionenkanals Channelrhodopsin-2 aufgeklärt. Das ermöglicht neue Optionen in der Optogenetik, einer verbreiteten Methode in der Neurobiologie.

Maßanfertigung optogenetischer Werkzeuge

Channelrhodopsin-2 ist das zentrale lichtaktivierbare Kanalprotein in der Optogenetik. Diese Methode erlaubt es, die Aktivität von lebenden Zellen mit Licht zu steuern. „Das von uns entwickelte Modell ermöglicht es, optogenetische Werkzeuge je nach Anwendung maßzuschneidern“, sagt Prof. Dr. Klaus Gerwert vom Lehrstuhl für Biophysik der Ruhr-Universität Bochum. Gemeinsam mit Kollegen der Humboldt-Universität zu Berlin um Prof. Dr. Peter Hegemann berichten die Bochumer in der Zeitschrift „Angewandte Chemie“. „Die Anwendung von Channelrhodopsin-2 in der Optogenetik hat die Neurobiologie in den letzten Jahren revolutioniert“, sagt Klaus Gerwert. Die Zeitschrift „Nature Methods“ zeichnete das Verfahren 2010 als „Methode des Jahres“ aus. „Allerdings fehlte bislang die Kenntnis darüber, was im Protein tatsächlich passiert und letztlich zu dessen Aktivierung führt“, so der Bochumer Forscher weiter. Aber gerade das Verständnis der Vorgänge auf atomarer Ebene ist essenziell, um das Protein für seine Anwendung gezielt zu optimieren.

http://aktuell.ruhr-uni-bochum.de/pm2015/pm00002.html.de